KLASIFIKASI DAN FUNGSI PROTEIN

1. Klasifikasi Protein

1. Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut :

Protein bentuk serabut (fibrous)

Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot.

Protein Globuler

Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.

Protein Konjugasi

Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.

2. Menurut kelarutannya, protein globuler dibagi menjadi :

Albumin     : laut dalam air terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin telur, albumin serum.

Globulin     :    tidak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam, mengendap dalam larutan garam, konsentrasi meningkat. Contoh : Ixiosinogen dalam otot.

Glutelin     :     tidak larut dalam pelarut netral tapi tapi larut dalam asam atau basa encer. Contoh : Histo dalam Hb.

Plolamin/Gliadin:    larut dalam alcohol 70-80% dan tidak larut dalam air maupun alkohol absolut. Contoh : prolaamin dalam gandum.

Histon     :     Larut dalam air dasn tak larut dalam ammonia encer. Contoh : Hisron             dalam Hb.

Protamin     :     protein paling sederhana dibanding protein-protein lain, larut dalam air dan         tak terkoagulasi oleh panas. Contoh : salmin dalam ikatan salmon.

3. Berdasarkan senyawa pembentuk, terbagi sebagai berikut:

Protein sederhana (protein saja ) Contoh : Hb

Protein Kojugasi dan Senyawa Non Protein

Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein disebut protein konjugasi, sedang protein yang mengandung senyawa non protein disebut protein sederhana. Contoh : 9 Glikoprotein terdapat pada hati.

Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.

4. Berdasarkan keberadaan asam amino esensial. Dikelompokkan kedelapan asam amino esensial yang harus disediakan dalam bentuk jadi dalam menu makanan yang dikonsumsi sehari-hari.

• Isoleusin
• Leussin
• Lisin
• Methionin (asam amino esensial), fungsinya dapat digantikan sistin (semi esensial) secara tidak sempurna.
• Penilalanin, yang fungsinya dapat digantikan tirosin (semi esensial) tidak secara sempurna, akan tetapi paling tidak dapat menghematnya.
• Threonin
• Triptopan
• Valin

Klasifikasi protein pada biokimia didasarkan atas fungsi biologinya.

1. Enzim

Merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira seribu macam enzim telah diketahui, yang masing-masing berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. pada jasad hidup yang berbeda terdapat macam jenis enzim yang berbeda pula. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lain terdiri lebih dari satu polipeptida.

Contoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisa RNA (asam poliribonukleat); sitokrom, berperan dalam proses pemindahan electron; tripsin; katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.

2. Protein Pembangun

Protein pembangun berfungsi sebagai unsure pembentuk struktur.

Beberapa contoh misalnya: protein pembukus virus, merupakan selubung pada kromosom; glikoprotein, merupakan penunjang struktur dinding sel; struktur membrane, merupakan protein komponen membrane sel; α-Keratin, terdapat dalam kulit, bulu ayam, dan kuku; sklerotin, terdapat dalam rangka luar insekta; fibroin, terdapat dalam kokon ulat sutra; kolagen, merupakan serabut dalam jaringan penyambung; elastin, terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi); mukroprotein, terdapat dalam sekresi mukosa (lendir).

3. Protein Kontraktil

Protein kontraktil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. Sebagai contoh misalnya; miosin, merupakan unsure filamen tak bergerak dalam myofibril; dinei, terdapat dalam rambut getar dan flagel (bulu cambuk).

4. Protein Pengankut

Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. Sebagai contoh misalnya: hemoglobin, terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin, berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata; hemosianin, befungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrate; mioglobin, sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot; serum albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah; β-lipoprotein, sebagai alat pengangkut lipid dalam darah; seruloplasmin, sebagai alat pengangkut ion tembaga dalam darah.

5. Protein Hormon

Seperti enzim, hormone juga termasuk protein yang aktif. Sebagai contoh misalnya: insulin, berfungsi mengatur metabolisme glukosa, hormone adrenokortikotrop, berperan pengatur sintesis kortikosteroid; hormone pertumbuhan, berperan menstimulasi pertumbuhan tulang.

6. Protein Bersifat Racun

Beberapa protein yang bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi yaitu misalnya: racun dari Clostridium botulimum, menyebabkan keracunan bahan makanan; racun ular, suatu protein enzim yang dapat menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membrane sel; risin, protein racun dari beras.

7. Protein Pelindung

Golongan protein pelindung umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Sebagai contoh misalnya: antibody merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen dan dengan antigen yang merupakan protein asing, dapat membentuk senyawa kompleks; fibrinogen, merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah; trombin, merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah.

8. Protein Cadangan

Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. Sebagai contoh, misalnya: ovalbumin, merupakan protein yangterdapat dalam putih telur; kasein, merupakan protein dalam biji jagung.

2.  Fungsi Protein

Fungsi protein di dalam tubuh kita sangat banyak, bahkan banyak dari proses pertumbuhan tubuh manusia dipengaruhi oleh protein yang terkandung di dalam tubuh kita

1. Sebagai Enzim

Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom. Protein besar peranannya terhadap perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologis.

2. Alat Pengangkut dan Penyimpan

Banyak molekul dengan MB kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Pengatur pergerakan Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.

3. Penunjang Mekanis

Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut. Pertahanan tubuh atau imunisasi Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel- sel asing lain.

4. Media Perambatan Impuls Syaraf

Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.

5. Pengendalian Pertumbuhan

Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan.

Sumber:

http://lisadyprotein.blogspot.com/
http://www.membuatblog.web.id/2010/03/fungsi-protein.html
http://ziamaystri.blog.friendster.com/klasifikasi-protein/

Read more »

StereoIsomer

APA itu kiral? Kata "kiral" berasal dari bahasa Yunani "cheir" yang artinya tangan. Coba bayangkan tangan kiri berada di depan cermin, tentu saja bayangannya adalah tangan kanan. Sekarang posisikan tangan kiri dan tangan kanan menghadap ke bawah atau ke arah lantai. Kemudian letakan tangan kiri di atas tangan kanan anda. Terlihat, tangan kanan tidak bisa diimpitkan dengan tangan kiri kita.
Hal yang sama juga berlaku bagi molekul-molekul organik tertentu. Pada gambar 1, dapat dilihat senyawa Alanine memiliki dua struktur yang berbeda. Sebutlah A dan B yang analog dengan tangan kiri dan tangan kanan kita. A dan B sering disebut sebagai stereoisomer (isomer ruang) atau isomer optis. Harus diingat, suatu molekul organik disebut molekul kiral jika terdapat minimal satu atom C yang mengikat empat gugus yang berlainan seperti senyawa Alanine pada gambar 1. Molekul-molekul kiral memiliki sifat yang sangat unik yaitu sifat optis. Artinya suatu molekul kiral memiliki kemampuan untuk memutar bidang cahaya terpolarisasi pada alat yang disebut polarimeter.
Sebuah contoh dari suatu enantiomer adalah obat penenang thalidomide . Itu dijual di sejumlah negara di dunia dari tahun 1957 sampai 1961, ketika itu ditarik dari pasaran setelah diketahui sebagai penyebab cacat lahir.
Dalam herbisida mecoprop , maka gugus karboksil dan atom hidrogen pada atom-C pusat dipertukarkan (dengan layar sebagai bidang simetri ). Setelah memutar salah satu isomer 180 derajat (pada bidang yang sama), kedua masih bayangan cermin satu sama lain. Bayangan cermin dari setiap enansiomer superposable di enantiomer lain.
Contoh lain adalah obat antidepresi escitalopram dan citalopram . Citalopram adalah racemate [01:01 campuran (S)-citalopram dan (R)-citalopram]; escitalopram [(S)-citalopram] adalah enantiomer murni. Dosis untuk escitalopram biasanya 1 / 2 dari orang-orang untuk citalopram.

Sistem tata nama isomer optik diperkenalkan Chan-Ingold-Prelog yang menglasifikasikan atom C kiral sebagai R atau S. Sistem tata nama ini sering dinamakan konfigurasi mutlak/absolut. Contohnya (2R,3S)-2,3 dibromo pentana. Pada tulisan ini tidak akan dijelaskan aturan penamaan R dan S, tetapi para pembaca dapat membacanya di literatur organik tingkat kuliah. Dengan sistem tata nama ini diperkenalkan dua klasifikasi stereoisomer, yaitu enantiomer dan diastereoisomer. Definisi dari enantiomer dan diastereoisomer sedikit rumit tetapi akan dijelaskan secara sederhana.

1. (2R,3S)-2,3 dibromo pentana dan (2S,3R)-2,3 dibromo pentana
2. (2R,3S)-2,3 dibromo pentana dan (2R,3R)-2,3 dibromo pentana

Sekarang penjelasan berikut ini :

1. Jika di antara sepasang stereoisomer tidak ada atom C kiral yang memiliki konfigurasi yang sama, maka stereoisomer tersebut adalah enantiomer. Seperti contoh pertama (2R,3S)-2,3 dibromo pentana dan (2S,3R)-2,3 dibromo pentana.
2. Jika di antara sepasang stereoisomer terdapat minimal satu atom C kiral yang memiliki konfigurasi yang sama, maka stereoisomer tersebut adalah diastereoisomer. Seperti contoh kedua (2R,3S)-2,3 dibromo pentana dan (2R,3R)-2,3 dibromo pentana.

Sebagian masyarakat mungkin kurang memperhatikan sifat optis suatu senyawa organik, padahal reaksi kimia dalam sistem biologis makhluk hidup sangat stereospesifik. Artinya suatu stereoisomer akan menjalani reaksi yang berbeda dengan stereoisomer pasangannya dalam sistem biologis makhluk hidup. Bahkan terkadang suatu stereoisomer akan menghasilkan produk yang berbeda dengan stereoisomer pasangannya dalam sistem biologis makhluk hidup. Contohnya adalah:

1. Obat Thalidomide
   Obat ini dipasarkan di Eropa sekira tahun 1959-1962 sebagai obat penenang. Obat ini memiliki dua enantiomer, di mana enantiomer yang berguna sebagai obat penenang adalah (R)-Thalidomide. Tetapi ibu hamil yang mengonsumsi enantiomernya yaitu (S)-Thalidomide justru mengalami masalah dengan pertumbuhan anggota tubuh janinnya. Sedikitnya terjadi 2000 kasus kelahiran bayi cacat pada tahun 1960-an. Hal ini merupakan tragedi besar yang tidak dapat dilupakan dalam sejarah obat-obat kiral.
2. Nikotin
   (-)Nikotin dilaporkan lebih beracun dan berbahaya dibandingkan dengan (+)Nikotin. Tanda "+" menyatakan arah rotasi polarimeter sesuai arah jarum jam, sedangkan tanda "-" menyatakan arah rotasi polarimeter berlawanan arah jarum jam.
3. Tiroksin
   Tiroksin adalah hormon yang dihasilkan kelenjar tiroid. (-) Tiroksin meregulasi metabolisme tubuh, sedangkan (+) Tiroksin tidak menghasilkan efek regulasi apa pun.

Read more »

Tingkat structural protein

Konformasi asli dari suatu protein ditentukan oleh interaksi antara suatu polipeptida dan lingkungan akuanya, dimana polipeptida mendapatkan struktur tiga dimensi yang secara energy  stabil, seringkali konformasi memerlukan jumlah energy yang terkecil untuk bertahan. Makromolekul seperti ini memiliki struktur tiga-dimensi yang sangat kompleks. Terdapat empat tingkatan struktur yang saling mempengaruhi konformasi fungsional biologis dari protein. Tiga diantara tingkat strukturakl ini (primer, skunder dan tersier) dapat ditemukan dalam molekul yang terdiri dari suatu rantai polipeptida tunggal, sementara yang keempat (kuaterner) melibatkan interaksi dari polipeptida didalam suatu molekul protein berantai banyak.

1. Struktur primer

Tingkat sdtrktur ini mengacu pada jumlah dan urutan asam amino dalam suatu protein . ikatan peptide kovalen merupakan satu-satunya jenis ikatan yang terlibat pada tingkat struktur protein ini. Karena masing-masing ikatan peptide memiliki sifat ikatan-ganda parsial , maka merupakan suatu bidang relative kak dengan atom hydrogen dari gugusan amida trans terhadap oksigen dari gugusan karbonil. Sebagai akibat dari karakteristik  ikatan-ganda C-N, tidak terdapat rotasi bebas pada sumbu ini.

Namun terdapat kebebasan rotasional  disekitar ikatan tunggal (sudut rotasi φ dan ψ) yang menghubungkan setiap atom C- α dengan atom N dan C dari ikatan peptide. Rotasi bebas ini memungkinkan gugusa R yang melekat pada karbon- α memiliki peranan yang berpengaruh dalam menetapkan struktur tiga-dimensi dari rantai polipeptida.

2. Struktur sekunder

Tingkat berikut ini lazim mengacu pada jumlah keteraturan structural yang terkandung dalam suatu polipeptida sebagai akibat Ikatan hydrogen diantara ikatan peptda.

   α helixDalam heliks α, tulang punggung polipeptida dilipat sedemikian rupa sehingga-C = O dari masing-masing kelompok residu asam amino mengikat hidrogen pada kelompok -residu NH keempat sepanjang rantai: yaitu,-C = O kelompok  residu pertama berikatan  kelompok -residu NH  kelima, dan seterusnya.

Karena setiap-C = O dan-NH kelompok adalah hidrogen-ikatan (kecuali untuk empat pada akhir masing-masing), maka α heliks sangat stabil. Namun, untuk beberapa asam amino, interaksi yang melibatkan rantai samping dapat α helix, membuat konformasi ini kurang kemungkinan dalam rantai polipeptida yang mengandung proporsi yang tinggi seperti asam amino heliks-mendestabilisasi

Pembentuk HelixHelix	Helix pemutus	residu bebas
Glu Ala Leu His Met Gin Trp Val Phe Lys Ile	Pro Gly Tyr Asn	Asp Thr Ser Arg Cys

R

R

Struktur β-sheet
Yang utama kedua reguler, struktur pengulangan, struktur β, berbeda dari heliks pada rantai polipeptida yang hampir sepenuhnya diperluas, seperti pada gambar. 546, dan ikatan hidrogen terjadi antara untai polipeptida, daripada dalam untai tunggal, seperti yang disajikan dalam gbr.

R

R

R

R

R

Berdekatan rantai bisa disejajarkan dalam arah yang sama (misalnya, N terminal ke terminal C) seperti dalam lembaran β paralel, atau rantai alternatif dapat selaras dalam orientasi berlawanan seperti dalam lembaran β antiparalel, ditampilkan dalam Gbr.

Struktur heliks-α yang diajukan oleh linus pauling dan Robert Corey pada tahun 1951 ntuk polipeptid, tergantung pada ikatan hydrogen intramolekular (atau intrarantai) antara gugusan NH dan CO dari ikatan peptide. Ikatan hydrogen terjadisecara spontan, sebagai kaibatnya,suatu polipeptida dapat mengambil struktur seperti batang tiga dimensi yang berbatas jelas. Sepanjang sumbu dari suatu heliks-α ini, ketinggian per  residu asam amino adalah 1,5 Å, dan terdapat 3,6 residu per putaran, yang menjadikan puncak dari setiap putaran 5,4 Å . Residu berspasi empat samping (pada putaran terdekat) ikatan hydrogen, dan setiap gugusan NH dan CO dari segmen rantai polipeptida berpartisipasi. Suatu heliks dapat bertngan kanan- atau kiri-; heliks- α dari polipeptida yang diketahui (asam amino-L) bertangan kanan. Protein yang berfungsi secara biologis biasanya tidak memperlihatkan struktur heliks- α 100 persen. Beberapa memiliki persentase tinggi struktur heliks-α dalam  residunya, contohnya mioglobin dan hemoglobin; yang lain mempunyai persentase rendah, contohnya, kimotripsin dan sitrokom c. gugusan R dari urutan  asam amino mempengaruhi derajat struktur heliks yang dimiliki polipeptida tertentu.

Destabilisasi konformasi heliks oleh residu tertentu dapat terjadi dalam berbagai cara. Suatu residu prolil atom N-α dalam suatu sistem cincin kaku dan tidak dapat berpartisipasi dalam struktur heliks- α; malah, hal ini menciptakan belokan tajam dalam heliks. Suatu urutan dari residu aspartil dan atau glutamil dapat mendestabilisasi struktur heliks- α, karena sisi yang bermuatan negative dari

Rantai saling tolak satu sama lain (penolakan elektrostatik), dan  tenaga penolakan lebih besar daripada ikatan hydrogen. Suatu kelompok residu isoleusil, karena gugusan sterik yang diberikan oleh gugus R yang besar, juga memutuskan konformasi hydrogen. Di pihak lain, glisin, dengan atom hydrogen yang kecil sebagai gugusan R, merupakan destabilisator lain. Tidak adanya rantai samping  pada glisin memungkinkan adanya derajat rotasi yang besar disekitar karbon- α dari asam amino; dengan demikian, konformasi sudut ikatan heliks- α yang lain mungkin terjadi. Dengan kata lain, untuk suatu urutan residu glisil, konformasi heliks- α tidak merupakan konformasi dengan kesetabilitasan maksimal.

Pauling dan corey mengidentifikasi jenis  kedua dari struktur sekunder, disebut struktur lembaran berlipat-β, yang tergantung pada ikatan hydrogen antar-molekul (antar rantai). Salah satu struktur ini adalah lembaran berlipat-β antiparalel, dimana masing-masing rantai polipeptida diperluas dan berikatan maksimal dengan dua polipeptida bertetangga. Pada suatu struktur antiparalel, polipeptida yang bertetangga berjajar dalam arah terminus N-dengan-C yang berlawanan. Jika dalam suatu struktur berlipat-β polipeptida bertetangga yang berikatan dengan hydrogen terjajar dalam arah N-dengan-C yang sama, maka struktur

Adalah berlipat-β parallel. Walaupun suatu struktur lembarabn berlipat-β biasanya berkaitan denga protein structural, hal ini juga diketahui terjadi pada struktur tiga dimensi  dari protein globular tertentu, contohnya enzim lisosim karboksipeptidase A.

3. Struktur tersier

Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu:

Interiaksi ionik

Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus –NH2 tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).

Ikatan Ionik

Ikatan hidrogen

Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti –OH, –COOH, –CONH2 atau –NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.

Gaya Dispersi Van Der Waals

Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang cukup panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.

Jembatan Sulfida

Jembatan Disulfida Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida dengan –SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas.

(http://sciencebiotech.net/struktur-molekul-protein/)

Terdapat dua bukti penting yang menunjukkan bahwa rantai polipeptida protein globular berlipat-lipat  dengan erat dan bahwa konformasi yang berlipat-lipat ini penting bagi fungsi biologinya. Yang pertama adalah bahwa protein globular natif mengalami denaturasidalam pemanasan, didalam lingkungan pH yang ekstrim, atau dengan menambahkan urea. Jika suatu protein globular mengalami denaturasi, struktur  kerangka kovalen tetap utuh, tetapi rantai polipeptidanya membuka menjadi bentuk acak, tidak teratur, mengalami perubahan konformasi dalam rutang. Protein globular yang telah terdenaturasi biasanya menjadi tidak lariut didalam system larutan pada pH mendekati 7, dan biasanya kahi;langan aktivitas biologi.

Bukti kedua mengenai berlipatnya protein gloualar dating dari perbndingan panjang rantai polipeptida dengan ukuran molekul sebenarnya seperti yang ditampilkan oleh ukuran fisikokomia. Sebagai contoh, albumin serum(BM 64.500), merupakan rantai polipeptida tunggal dengan 584 residu asam amino. Jika rantai in berbentuk konformasi β sepenuhnya, ukurannya hamper sama mencapai 200nm dengan ketebalan 0,5 nm; jika bentuk molekul itu suatu α heliks, panjangnya kira-kira 90 nm dengan ketebalan 1,1 nm. Tetapi, pengukuran fisikokimia pada albumin serum asli memperlihatkan bahwa ukuran panjangnya hanya kira-kira 13 nm.

                               

Albumin serum sapi dalam bentuk aslinya 13x 3 nm

   

584 residu pada bentuk α heliks 90 x 1,1 nm

584 residu dalam konformasi β 200 x0,5 nm

Jelaslah bahwa rantai polipeptida albumin serum harus berlipat-lipat dengan ketat untuk dapat sesuai dengna ukuran ini. Sekarang pasti bahwa semua protein globular berlipat rapat-rapat istilah struktur tersier untuk menunjukkan bagaimana rantai polipeptida protein globular berlipat menjadi bentuk bulat atau globular yang kompak.

(lehninger.1982.hal:193-194)

4. Struktur kuartener

Struktur kuartener dari protein merupakan struktur dari protein merupakan struktur dari protein yang mempunyai berat molekul yang tinggi, dan terdiri dari beberapa sub unit polipeptida (bisa 2,3 atau 4 polipeptida) dan bergabung menjadi satu kesatuan membentuk protein. Ikatan antara sub unit disebabkan adanya ikatan hydrogen, hidrofobik, disulfide dan ikatan ion, misalnya protein globin dari hemoglobin mempunyai 4 sub unit polipeptida.

Struktuer primer menggambarkan pengaturan sub unit protein dalam ruang. Protein dengan dua atau lebih rantai poli peptide yang terikat oleh kekuatan nonkoevalen akan memperlihatkan struktur koevalen.

Read more »

AMIDA

Struktur :

Tata Nama :

• Dinamai sesuai dengan nama asam karboksilatnya dikurangi akhiran oat dan diganti dengan amida.

• Jika pada atom N tersubstitusi gugus alkil, maka substituent alkil ditunjukkan dengan memberi awalan N dimana alkil tersebut terikat.

Beri nama beberapa senyawa amida ini !

Sifat-sifat Fisik Amida

• Polar
• Mudah larut di dalam air karena dengan adanya gugus C=O dan N-H memungkinkan terbentuknya ikatan hidrogen.

• Umumnya berupa padat pada suhu kamar kecuali : formamida berbentuk

Pembuatan Amida :

Amida umumnya disintesis di laboratorium melalui beberapa cara :

1. Reaksi anhidrida dengan ammonia

2. Reaksi ester dengan ammonia

3. Reaksi klorida asam dengan ammonia

4. Pemanasan garam ammonium karboksilat

Hidrolisis amida :

Amida sangat kuat/tahan terhadap hidrolisis. Tetapi dengan adanya asam atau basa pekat, hidrolisis dapat terjadi menghasilkan asam karboksilat.

Read more »